Уверский Владимир Николаевич

д.ф.-м.н., профессор, США

Список статей

  1. Aphasizheva IY, Dolgikh DA, Abdullaev ZK, UverskyVN, Kirpichnikov MP, Ptitsyn OB Can grafting of an octapeptide improve the structure of a de novo protein? // FEBS Letters.- 1998.- Vol. 425, № 1.- P. 101-104.
  2. Bychkova VE, Dujsekina AE, Klenin SI, Tiktopulo EI, UverskyVN, Ptitsyn OB Molten globule-like stste of cytochrome c under conditions simulating those near the membrane surface // Biochemistry.- 1996.- Vol. 35, № 19.- P. 6058-6063.
  3. Chemeris VV, Dolgikh DA, Fedorov AN, Finkelstein AV, Kirpichnikov MP, UverskyVN, Ptitsyn OB A new approach to artificial and modified proteins: theory-based design, synthesis in a cell-free system and fast testing of structural properties by radiolabels // Protein Eng..- 1994.- Vol. 7, № 8.- P. 1041-1052.
  4. Dolgikh DA, Gabrielian AE, UverskyVN, Kirpichnikov MP Protein engineering of de novo protein with predesigned structure and activity // Appl. Biochem. Biotechnol..- 1996.- Vol. 61, № 1-2.- P. 85-96.
  5. Dolgikh DA, UverskyVN, Gabrielian AE, Chemeris VV, Fedorov AN, Navolotskaya EV, Zav'yalov VP, Kirpichnikov MP The de novo protein with grafted biological function: transferring of interferon blast-transforming activity to albebetin // Protein Eng..- 1996.- Vol. 9, № 2.- P. 195-201.
  6. Karnoup AS, UverskyVN Sequential compaction of a random copolymer of hydrophilic and hydrophobic amino acid residues // Macromolecules.- 1997.- Vol. 30, № 24.- P. 7427-7434.
  7. Kutyshenko VP, Prokhorov DA, Timchenko MA, Kudrevatykh YA, Gushchina LV, Khristoforov VS, Filimonov VV, UverskyVN Solution structure and dynamics of the chimeric SH3 domains, SHH- and SHA-"Bergeracs" // Biochim. Biophys. Acta. Proteins and Proteomics.- 2009.- Vol. 1794, № 12.- P. 1813-1822.
  8. Kuznetsova IM, Biktashev AG, Khaitlina SY, Vassilenko KS, Turoverov KK, UverskyVN Effect of self-association on the structural organization of partially folded proteins: inactivated actin // Biophys. J..- 1999.- Vol. 77, № 5.- P. 2788-2800.
  9. Leontiev VV, UverskyVN, Gudkov AT Comparative stability of dihydrofolate reductase mutants in vitro and in vivo // Protein Eng..- 1993.- Vol. 6, № 1.- P. 81-84.
  10. Leontiev VV, UverskyVN, Permyakov EA, Murzin AG Introduction of Ca2+-binding amino acid sequence into the T4 lysozyme // BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA.- 1993.- Vol. 1162, № 1-2.- P. 84-88.
  11. Prokhorov DA, Timchenko AA, UverskyVN, Khristoforov VS, Kihara H, Kimura K, Kutyshenko VP Dynamics of oligomer formation by denatured carbonic anhydrase II // BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA.- 2008.- Vol. 1784, № 5.- P. 834-842.
  12. Protasova NY, Kireeva ML, Murzina NV, Murzin AG, UverskyVN, Gryaznova OI, Gudkov AT Circularly permuted dihydrofolate reductase of E. coli has functional activity and a destabilized tertiary structure // Protein Eng..- 1994.- Vol. 7, № 11.- P. 1373-1377.
  13. Ptitsyn OB, Bychkova VE, UverskyVN Kinetic and equilibrium folding intermediates // Phil. Trans Roy. Soc. B.- 1995.- Vol. 348, № 1323.- P. 35-41.
  14. Ptitsyn OB, UverskyVN The molten globule is a third thermodynamical state of protein molecules // FEBS Letters.- 1994.- Vol. 341, № 1.- P. 15-18.
  15. Semisotnov GV, Rodionova NA, Razgulyaev OI, UverskyVN, Gripas' AF, Gilmanshin RI Study of the "molten globule" intermediate state in protein folding by a hydrophobic fluorescent probe // Biopolymers.- 1991.- Vol. 31, № 1.- P. 119-128.
  16. Semisotnov GV, UverskyVN, Sokolovsky IV, Gutin AM, Razgulyaev OI, Rodionova NA Two slow stages in refolding of bovine carbonic anhydrase B are due to proline isomerization // JOURNAL OF MOLECULAR BIOLOGY.- 1990.- Vol. 213, № 3.- P. 561-568.
  17. Tcherkasskaya O, Bychkova VE, UverskyVN, Gronenborn AM Multisite fluorescence in proteins with multiple tryptophan residues. Apomyoglobin natural variants and site-directed mutants // J. Biol. Chem..- 2000.- Vol. 275, № 46.- P. 36285-36294.
  18. Tiktopulo EI, UverskyVN, Lushchik VB, Klenin SI, Bychkova VE, Ptitsyn OB Domain coil-globule transition in homopolymers // Macromolecules.- 1995.- Vol. 28, № 22.- P. 7519-7524.
  19. Tomashevski AY, Melnik TN, Narizhneva NV, Shavlovsky MM, Vasiliev VD, UverskyVN The alpha-fetoprotein molecule has one or two rigid domains depending on the protein purification procedure // PROTEIN AND PEPTIDE LETTERS.- 1999.- Vol. 6, № 4.- P. 237-244.
  20. UverskyVN Use of fast protein size-exclusion liquid chromatography to study the unfolding of proteins which denature through the molten globule // Biochemistry.- 1993.- Vol. 32, № 48.- P. 13288-13298.
  21. UverskyVN Diversity of equilibrium compact forms of denatured globular proteins // PROTEIN AND PEPTIDE LETTERS.- 1997.- Vol. 4, № 6.- P. 355-367.
  22. UverskyVN, Abdullaev ZK, Arseniev AS, , Bocharov EV, Dolgikh DA, Latypov RF, Melnik TN, Vassilenko KS, Kirpichnikov MP Structure and stability of recombinant protein depend on the extra N-terminal methionine residue: S6 permutein from direct and fusion expression systems // BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA.- 1999.- Vol. 1432, № 2.- P. 324-332.
  23. UverskyVN, Kirkitadze MD, Narizhneva NV, Potekhin SA, Tomashevski AY Structural properties of alpha-fetoprotein from human cord serum: the protein molecule at low pH possesses all the properties of the molten globule // FEBS Letters.- 1995.- Vol. 364, № 2.- P. 165-167.
  24. UverskyVN, Kutyshenko VP, Protasova NY, Rogov VV, Vasilenko KS, Gudkov AT Circularly permuted dihydrofolate reductase possesses all the properties of the molten globule state, but can resume functional tertiary structure by interaction with its ligands // Protein Sci..- 1996.- Vol. 5, № 9.- P. 1844-1851.
  25. UverskyVN, Leontiev VV, Gudkov AT Triple point mutation Asp10 --His, Asn101 -- Asp, Arg148 -- Ser in T4 phage lysozyme leads to the molten globule // Protein Eng..- 1992.- Vol. 5, № 8.- P. 781-783.
  26. UverskyVN, Narizhneva NV, Kirschstein SO, Winter S, Lober G Conformational transitions provoked by organic solvents in beta-lactoglobulin: can a molten globule like intermediate be induced by the decrease in dielectric constant? // Fold. Des..- 1997.- Vol. 2, № 3.- P. 163-172.
  27. UverskyVN, Narizhneva NV, Ivanova TV, Kirkitadze MD, Tomashevski AY Ligand-free form of human alpha-fetoprotein: evidence for the molten globule state // FEBS Letters.- 1997.- Vol. 410, № 2-3.- P. 280-284.
  28. UverskyVN, Narizhneva NV, Ivanova TV, Tomashevski AY Rigidity of human alpha-fetoprotein tertiary structure is under ligand control // Biochemistry.- 1997.- Vol. 36, № 44.- P. 13638-13645.
  29. UverskyVN, Ptitsyn OB "Partly folded" state, a new equilibrium state of protein molecules: four-state guanidinium chloride- induced unfolding of beta-lactamase at low temperature // Biochemistry.- 1994.- Vol. 33, № 10.- P. 2782-2791.
  30. UverskyVN, Ptitsyn OB All-or-none solvent-induced transitions between native, molten globule and infolded states in globular proteins // Fold. Des..- 1996.- Vol. 1, № 2.- P. 117-122.
  31. UverskyVN, Ptitsyn OB Further evidence on the equilibrium "pre-molten globule state": four-state guanidinium chloride- induced unfolding of carbonic anhydrase B at low temperature // JOURNAL OF MOLECULAR BIOLOGY.- 1996.- Vol. 255, № 1.- P. 215-228.
  32. UverskyVN, Semisotnov GV, Pain RH, Ptitsyn OB "All-or-none" mechanism of the molten globule unfolding // FEBS Letters.- 1992.- Vol. 314, № 1.- P. 89-92.
  33. UverskyVN, Winter S, Galzitskaya OV, Kittler L, Lober G Hyperphosphorylation induces structural modification of tau-protein // FEBS Letters.- 1998.- Vol. 439, № 1-2.- P. 21-25.
  34. UverskyVN, Winter S, Lober G Use of fluorescence decay times of 8-ANS-protein complexes to study the conformational transitions in proteins which unfold through the molten globule state // BIOPHYSICAL CHEMISTRY.- 1996.- Vol. 60, № 3.- P. 79-88.
  35. UverskyVN, Winter S, Lober G Self-association of 8-anilino-1-naphthalene-sulfonate molecules: spectroscopic characterization and application to the investigation of protein folding // BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA.- 1998.- Vol. 1388, № 1.- P. 133-142.
  36. Vassilenko KS, UverskyVN Native-like secondary structure of molten globules // BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA.- 2002.- Vol. 1594, № 1.- P. 168-177.
  37. Melnik T.N., Povarnitsyna T.V., Glukhov A.S., UverskyV.N., Melnik B.S. Sequential melting of two hydrophobic clusters withing the green fluorescent protein GFP-cycle3 // Biochemistry.- 2011.- Vol. 50, № 36.- P. 7735-7744.
  38. Melnik BS, Molochkov NV, Prokhorov DA, UverskyVN, Kutyshenko VP Molecular mechanisms of the anomalous thermal aggregation of green fluorescent protein // BBA-Proteins and Proteomics.- 2011.- Vol. 1814, № 12.- P. 1930-1939.
  39. Melnik B.S., Povarnitsyna T.V., Glukhov A.S., Melnik T.N., UverskyV.N. SS-Stabilizing Proteins Rationally: Intrinsic Disorder-Based Design of Stabilizing Disulphide Bridges in GFP // Journal of Biomolecular Structure&Dynamics.- 2012.- Vol. 29, № 4.- P. 815-824.
  40. Афасижева ИЮ, Долгих ДА, Абдуллаев ЗХ, Латыпов РФ, Тиктопуло ЕИ, Уверский ВН, Птицын ОБ, Кирпичников МП Исследование влияния биологически активного фрагмента интерферона на структуру искусственного белка- носителя // Биофизика.- 1998.- T. 43, № 3.- C. 384-391.
  41. Высоцкая ВС, Насибуллин УФ, Уверский ВН, Василенко КС, Нарижнева НВ, Гарбер МБ Структурные свойства рибосомного белка S8 из экстремального термофила Thermus thermophilus // Биоорган. химия.- 1995.- T. 21, № 7.- C. 492-497.
  42. Дюйсекина АЕ, Бычкова ВЕ, Тиктопуло ЕИ, Кленин СИ, Уверский ВН, Птицын ОБ Структура цитохрома c в водно-органических смесях при умеренно низком значении рН: моделирование денатурирующего влияния поля мембраны // 2-я открытая городская научная конференция.- Пущино.- 1997.- C. 45-51.
  43. Карнуп АС, Уверский ВН Предшественник расплавленной глобулы в статистическом сополимере, состоящем из гидрофобных и гидрофильных аминокислот // Молекуляр. биология.- 1998.- T. 32, № 4.- C. 657-663.
  44. Карнуп АС, Уверский ВН, Медведкин ВН Синтетические полиаминокислоты и полипептиды. N- карбоксиангидридный метод // Биоорган. химия.- 1996.- T. 22, № 8.- C. 563-574.
  45. Киркитадзе МД, Нарижнева НВ, Томашевский АЮ, Потехин СА, Уверский ВН Стабилизация структуры альфа-фетопротеина сахарозой // Биоорган. химия.- 1996.- T. 22, № 6.- C. 408-414.
  46. Леонтьев ВВ, Уверский ВН, Грязнова ОИ, Гудков АТ Влияние точечных аминокислотных замен на стабильность лизоцима фага T4. II. Переход белковой молекулы в состояние "расплавленной глобулы" при заменах Asp10 -- His, Asn101 -- Asp, Arg148 -- Ser // Биофизика.- 1993.- T. 38, № 4.- C. 606-610.
  47. Медведкин ВН, Пермяков ЕА, Уверский ВН, Грипась АФ, Митин ЮВ Флуоресцентный контроль твердофазного синтеза пептидов с применением кварцевого реактора-кюветы // Биоорган. химия.- 1994.- T. 20, № 6.- C. 635-643.
  48. Нарижнева НВ, Уверский ВН Понижение диэлектрической проницаемости среды трансформирует белковую молекулу в состояние расплавленной глобулы // Биохимия.- 1998.- T. 63, № 4.- C. 532-540.
  49. Родионова НА, Семисотнов ГВ, Кутышенко ВП, Уверский ВН, Болотина ИА, Бычкова ВЕ, Птицын ОБ Стадийность равновесного разворачивания карбоангидразы B сильными денатуратами // Молекуляр. биология.- 1989.- T. 23, № 3.- C. 683-692.
  50. Уверский ВН Равновесное разворачивание частично свернутых форм А(2) и А(3) стафилококковой нуклеазы сопровождается формированием промежуточного состояния // Биохимия.- 1998.- T. 63, № 4.- C. 557-562.
  51. Уверский ВН Разнообразие денатурированных форм глобулярных белков. I. Индуцированное анионами сворачивание стафилококковой нуклеазы // Молекуляр. биология.- 1998.- T. 32, № 3.- C. 473-478.
  52. Уверский ВН Разнообразие денатурированных форм глобулярных белков. II. Структурные характеристики А-форм // Молекуляр. биология.- 1998.- T. 32, № 3.- C. 479-488.
  53. Уверский ВН, Галзитская ОВ, Винтер С, Киттер Л, Лебер Г Влияние избыточного фосфорилирования на структурные свойства белка тау // Цитология.- 1999.- T. 41, № 6.- C. 540-549.
  54. Уверский ВН, Леонтьев ВВ, Гудков АТ Влияние точечных аминокислотных замен на стабильность лизоцима фага T4. I. Замена Asn101 --Asp // Биофизика.- 1993.- T. 38, № 4.- C. 602-605.
  55. Уверский ВН, Нарижнева НВ Влияние природных лигандов на структурные свойства и конформационную стабильность белков // Биохимия.- 1998.- T. 63, № 4.- C. 500-515.
  56. Уверский ВН, Птицын ОБ Трехстадийное равновесное разворачивание небольших глобулярных белков сильными денатуратами. I. Карбоангидраза B // Молекуляр. биология.- 1996.- T. 30, № 5.- C. 1124-1134.
  57. Уверский ВН, Птицын ОБ Трехстадийное равновесное разворачивание небольших глобулярных белков сильными денатуратами. II. Бета- лактамаза и общая модель // Молекуляр. биология.- 1996.- T. 30, № 5.- C. 1135-1143.
  58. Уверский ВН, Семисотнов ГВ, Птицын ОБ Разворачивание расплавленной глобулы сильными денатурантами протекает по принципу "все-или- ничего" // Биофизика.- 1993.- T. 38, № 1.- C. 37-46.
  59. Уверский ВН, Финк АЛ Самоассоциация может структурировать белковые молекулы, находящиеся в частично свернутых ненативных состояниях // Биохимия.- 1998.- T. 63, № 4.- C. 541-548.
  60. Уверский ВН, Финк АЛ Структурные свойства стафилококковой нуклеазы в олигомерных А-формах // Биохимия.- 1998.- T. 63, № 4.- C. 549-556.



Список статей
Список грантов
Диссертации
Патенты
Библиометрический анализ
Научно-методическая деятельность

 

НАЗАД К ОБЩЕЙ ИНФОРМАЦИИ ПО ШКОЛЕ

 

ПОИСК НАУЧНЫХ ШКОЛ

ПОИСК ПУБЛИКАЦИЙ
 

©Центральная библиотека Пущинского научного центра РАН