|
Бычкова Валентина Егоровна
д.ф.-м.н., ИБ РАН
Список статей
- Anufrieva EV, Bychkova VE, Krakovyak MG, Pautov VD, Ptitsyn OB A synthetic polypeptide with a compact structure and its self-organization // FEBS Letters.- 1975.- Vol. 55, № 1.- P. 46-49.
- Baryshnikova EN, Melnik BS, Finkelstein AV, Semisotnov GV, Bychkova VE Three-state protein folding: experimental determination of three-energy profile // Protein Sci..- 2005.- Vol. 14, № 10.- P. 2658-2667.
- Basova LV, Tiktopulo EI, Kutyshenko VP, Mauk AG, Bychkova VE Phospholipid membranes affect tertiary structure of the soluble cytochrome b(5) heme-binding domain // BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA.- 2008.- Vol. 1778, № 4.- P. 1015-1026.
- Bychkova VE, Dujsekina AE, Fantuzzi A, Ptitsyn OB, Rossi G-L Release of retinol and denaturation of its plasma carrier, retinol-binding protein // Fold. Des..- 1998.- Vol. 3, № 4.- P. 285-291.
- Bychkova VE, Dujsekina AE, Klenin SI, Tiktopulo EI, Uversky VN, Ptitsyn OB Molten globule-like stste of cytochrome c under conditions simulating those near the membrane surface // Biochemistry.- 1996.- Vol. 35, № 19.- P. 6058-6063.
- Bychkova VE, Gudkov AT, Miller WG, Mitin YV, Ptitsyn OB, Shpungin IL Thermodynamic parameters of the helix-coil transition in polypeptide chains. III. Random copolymers of L- leucine with alpha-glutamic acid // Biopolymers.- 1975.- Vol. 14, № 8.- P. 1739-1753.
- Bychkova VE, Pain RH, Ptitsyn OB The "molten globule" state is involved in the translocation of proteins across membranes? // FEBS Letters.- 1988.- Vol. 238, № 2.- P. 231-234.
- Bychkova VE, Ptitsyn OB The molten globule in vitro and in vivo // Chemtract: Biochemistry and Mol. Biol..- 1993.- Vol. 4, № 3.- P. 133-163.
- Bychkova VE, Ptitsyn OB, Barskaya TV Thermodynamic parameters of helix-coil transition in polypeptide chains. I. Poly-(L-glutamic acid) // Biopolymers.- 1971.- Vol. 10, № 11.- P. 2161-2179.
- BychkovaVE, Ptitsyn OB Folding intermediates are involved in genetic diseases? // FEBS Letters.- 1995.- Vol. 359, № 1.- P. 6-8.
- Damaschun G, Damaschun H, Gast K, Zirwer D, Bychkova VE Solvent dependence of dimensions of unfolded protein chains // INTERNATIONAL JOURNAL OF BIOLOGICAL MACROMOLECULES.- 1991.- Vol. 13, № 4.- P. 217-221.
- Damaschun G, Gernat Ch, Damaschun H, Bychkova VE, Ptitsyn OB Comparison of intramolecular packing of a protein in native and "molten globule" states // Int. J. Biol. Macromol..- 1986.- Vol. 8, № 4.- P. 226-230.
- Dolgikh DA, Abaturov LV, Bolotina IA, Brazhnikov EV, Bychkova VE, Bushuev VN, Gilmanshin RI, Lebedev YO, Semisotnov GV, Tiktopulo EI, Ptitsyn OB Compact state of a protein molecule with pronounced small-scale mobility: bovine alpha-lactalbumin // EUROPEAN BIOPHYSICS JOURNAL.- 1985.- Vol. 13, № 2.- P. 109-121.
- Dolgikh DA, Gilmanshin RI, Brazhnikov EV, Bychkova VE, Semisotnov GV, Venyaminov SY, Ptitsyn OB alpha-Lactalbumin: compact state with fluctuating tertiary structure? // FEBS Letters.- 1981.- Vol. 136, № 2.- P. 311-315.
- Gast K, Zirwer D, Welfle H, Bychkova VE, Ptitsyn OB Quasielastic light scattering from human alpha- lactalbumin: comparison of molecular dimensions in native and "molten globule" states // Int. J. Biol. Macromol..- 1986.- Vol. 8, № 4.- P. 231-236.
- Gernat Ch, Damaschun G, Krober R, Bychkova VE, Ptitsyn OB Large-angle diffuse X-ray scattering from a homopolypeptide and some proteins // STUDIA BIOPHYSICA.- 1986.- Vol. 112, № 2-3.- P. 213-219.
- Kharakoz DP, Bychkova VE Molten globule of human alpha-lactalbumin: hydration, density and compressibility of the interior // Biochemistry.- 1997.- Vol. 36, № 7.- P. 1882-1890.
- Morozova OB, Hore PJ, Bychkova VE, Sagdeev RZ, Yurkovskaya AV Time-resolved CIDNP study of non-native states of bovine and human alpha-lactalbumins // J. Phys. Chem. B.- 2005.- Vol. 109, № 12.- P. 5912-5918.
- Pfeil W, Bychkova VE, Ptitsyn OB Physical nature of the phase transition in globular proteins. Calorimetric study of human alpha- lactalbumin // FEBS Letters.- 1986.- Vol. 198, № 2.- P. 287-291.
- Pfeil W, Welfle K, Bychkova VE Guanidine hydrochloride titration of the unfolded apocytochrome C studied by calorimetry // STUDIA BIOPHYSICA.- 1991.- Vol. 140, № 1.- P. 5-12.
- Ptitsyn OB, Bychkova VE, Uversky VN Kinetic and equilibrium folding intermediates // Phil. Trans Roy. Soc. B.- 1995.- Vol. 348, № 1323.- P. 35-41.
- Ptitsyn OB, Damaschun G, Cernat Ch, Damaschun H, Bychkova VE Comparison of intramolecular packings in human alpha- lactalbumin in native and "molten globule" states // STUDIA BIOPHYSICA.- 1986.- Vol. 112, № 2-3.- P. 207-211.
- Ptitsyn OB, Zanotti G, Denesyuk AI, Bychkova VE Mechanism of pH-induced release of retinol from retinol-binding protein // FEBS Letters.- 1993.- Vol. 317, № 3.- P. 181-184.
- Samatova EN, Katina NS, Balobanov VA, Melnik BS, Dolgikh DA, Bychkova VE, Finkelstein AV How strong are side chain interactions in the folding intermediate? // Protein Science.- 2009.- Vol. 18, № 10.- P. 2152-2159.
- Tcherkasskaya O, Bychkova VE, Uversky VN, Gronenborn AM Multisite fluorescence in proteins with multiple tryptophan residues. Apomyoglobin natural variants and site-directed mutants // J. Biol. Chem..- 2000.- Vol. 275, № 46.- P. 36285-36294.
- Tiktopulo EI, Bychkova VE, Ricka J, Ptitsyn OB Cooperativity of the coil-globule transition in a homopolymer: microcalorimetric study of poly(N- isopropylacrylamide) // Macromolecules.- 1994.- Vol. 27, № 10.- P. 2879-2882.
- Tiktopulo EI, Uversky VN, Lushchik VB, Klenin SI, Bychkova VE, Ptitsyn OB Domain coil-globule transition in homopolymers // Macromolecules.- 1995.- Vol. 28, № 22.- P. 7519-7524.
- Torta F, Dyuysekina AE, Cavazzini D, Fantuzzi A, Bychkova VE, Ross GL Solvent-induced ligand dissociation and conformational states of Cellular Retinol-Binding Protein type I // BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA.- 2004.- Vol. 1703, № 1.- P. 21-29.
- Balobanov V.A., Il'ina N.B., Katina N.S., Kashparov I.A., Dolgikh D.A., Bychkova V.E. Kinetics of interactions between apomyoglobin and phospholipid membrane // Molecular Biology.- 2010.- Vol. 44, № 4.- P. 624-632.
- Katina N.S., Ilyina N.B., Kashparov I.A., Balobanov V.A., Vasiliev V.D., Bychkova V.E. Apomyoglobin mutants with single point mutations at Val 10 can form amyloid structures at permissive temperature. // Biochemistry-Moscow.- 2011.- Vol. 76, № 5.- P. 555-563.
- Барышникова (Саматова) ЕН, Мельник БС, Балобанов ВА, Катина НС, Финкельштейн АВ, Семисотнов ГВ, Бычкова ВЕ О роли некоторых консервативных и неконсервативных аминокислотных остатков в переходном состоянии и в интермедиате сворачивания апомиоглобина // Молекуляр. биология.- 2009.- T. 43, № 1.- C. 136-147.
- Барышникова ЕН, Балобанов ВА, Катина НС, Мельник БС, Долгих ДА, Семисотнов ГВ, Бычкова ВЕ Равновесное разворачивание мутантных форм апомиоглобина с заменами консервативных функциональных остатков на аланин // Молекуляр. биология.- 2007.- T. 41, № 4.- C. 674-680.
- Барышникова ЕН, Мельник БС, Семисотнов ГВ, Бычкова ВЕ Изучение кинетики сворачивания/разворачивания апомиоглобина // Молекуляр. биология.- 2005.- T. 39, № 6.- C. 1008-1016.
- Барышникова ЕН, Шарапов МГ, Кашпаров ИА, Ильина НБ, Бычкова ВЕ Изучение стабильности апомиоглобина в зависимости от мочевины и температуры при двух значениях рН // Молекуляр. биология.- 2005.- T. 39, № 2.- C. 330-335.
- Басова ЛВ, Ильина НБ, Василенко КС, Тиктопуло ЕИ, Бычкова ВЕ Конформационные остояния водорастворимого фрагмента цитохрома b5. I. рН-зависимая денатурация // Молекуляр. биология.- 2002.- T. 36, № 5.- C. 891-900.
- Басова ЛВ, Тиктопуло ЕИ, Бычкова ВЕ Влияние модельных мембран на структуру холомиоглобина: конформационные изменения при рН 6.2 // Молекуляр. биология.- 2005.- T. 39, № 1.- C. 120-128.
- Басова ЛВ, Тиктопуло ЕИ, Кашпаров ИА, Бычкова ВЕ Конформационное состояние апомиоглобина в присутствии фосфолипидных везикул при нейтральных рН // Молекуляр. биология.- 2004.- T. 38, № 2.- C. 323-332.
- Бычкова ВЕ О функциональной роли ненативных белков // Успехи биологической химии.- Пущино.- 1997.- T. 37.- C. 49-99.
- Бычкова ВЕ, Бартошевич СФ, Кленин СИ Сравнительное исследование коэффициентов диффузии альфа-лактальбуминов и лизоцима с помощью поляризационного интерферометра // Биофизика.- 1990.- T. 35, № 2.- C. 242-247.
- Бычкова ВЕ, Пайн РГ, Птицын ОБ Состояние "расплавленной глобулы" используется при транслокации белков через мембраны? // Структура и биосинтез белков.- Пущино.- 1988.- T. 3.- C. 3-9.
- Бычкова ВЕ, Птицын ОБ Термодинамические параметры переходов спираль-клубок в полипептидных цепях. IV. Статистические сополимеры альфа-аланина с L-глутаминовой кислотой // Молекуляр. биология.- 1976.- T. 10, № 4.- C. 916-922.
- Бычкова ВЕ, Птицын ОБ Состояние расплавленной глобулы белковых молекул становится скорее правилом, чем исключением // Биофизика.- 1993.- T. 38, № 1.- C. 58-66.
- Бычкова ВЕ, Птицын ОБ Функциональное состояние денатурированных белков: принципы моделирования и первые результаты // Цитология.- 1995.- T. 37, № 12.- C. 1238-1250.
- Бычкова ВЕ, Семиcотнов ГВ, Птицын ОБ, Гудкова ОВ, Митин ЮВ, Ануфриева ЕВ Компактная структура статистических сополимеров из гидрофобного и гидрофильного аминокислотных остатков // Молекуляр. биология.- 1980.- T. 14, № 2.- C. 278-286.
- Дюйсекина АЕ, Бычкова ВЕ, Тиктопуло ЕИ, Кленин СИ, Уверский ВН, Птицын ОБ Структура цитохрома c в водно-органических смесях при умеренно низком значении рН: моделирование денатурирующего влияния поля мембраны // 2-я открытая городская научная конференция.- Пущино.- 1997.- C. 45-51.
- Дюйсекина АЕ, Долгих ДА, Саматова (Барышникова) ЕН, Тиктопуло ЕИ, Балобанов ВА, Бычкова ВЕ Равновесное рН-зависимое разворачивание апомиоглобина: замены в консервативных позициях Trp14, Met131 и в неконсервативной позиции Va117 // Биохимия.- 2008.- T. 73, № 6.- C. 863-873.
- Родионова НА, Семисотнов ГВ, Кутышенко ВП, Уверский ВН, Болотина ИА, Бычкова ВЕ, Птицын ОБ Стадийность равновесного разворачивания карбоангидразы B сильными денатуратами // Молекуляр. биология.- 1989.- T. 23, № 3.- C. 683-692.
- Балобанов В.А., Ильина Н.Б., Катина Н.С., Кашпаров И.А., Долгих Д.А., Бычкова В.Е. Кинетика взаимодействия апомиоглобина с фосфолипидной мембраной // Молекулярная биология.- 2010.- T. 44, № 4.- C. 708-717.
- Катина НС, Ильина НБ, Кашпаров ИА, Балобанов ВА, Васильев ВД, Бычкова ВЕ Мутантные формы апомиоглобина с одиночными заменами в положении VAL10 способны образовывать амилоидные структуры при пермиссивной температуре // Биохимия.- 2011.- T. 76, № 5.- C. 680-691.
Список статей
Список грантов
Диссертации
Патенты
Библиометрический анализ
Научно-методическая деятельность
НАЗАД К ОБЩЕЙ ИНФОРМАЦИИ ПО ШКОЛЕ
|
ПОИСК НАУЧНЫХ ШКОЛ
ПОИСК ПУБЛИКАЦИЙ |